这是中国第二篇！Nature撤回了这篇文章，主要原因是结论不可靠

已分离出许多含过氧桥键的次级代谢物，并显示出对人体健康的有益作用。然而，大多数内过氧化物生物合成的机制还没有被很好地理解。尽管在某些情况下已提出环内过氧化物是关键的反应中间体，但唯一特征明确的环内过氧化物生物合成酶是前列腺素H合酶，一种含血红素的酶。烟曲霉的Fumitremorgin B环内过氧化物酶（FtmOx1）是第一个报道的依赖α-酮戊二酸的单核非血红素铁酶，可催化环内过氧化物的形成反应。

2015年11月2日，德克萨斯大学奥斯汀分校张燕，波士顿大学刘平华，中国科学院微生物研究所张立新，共同通讯在Nature 在线发表题为“Endoperoxide formation by an α-ketoglutarate-dependent mononuclear non-haem iron enzyme”的研究论文，该研究报告了FtmOx1及其与共底物（α-酮戊二酸）或底物（fumitremorgin B）形成的二元配合物的X射线晶体结构。独特的是，在α-酮戊二酸酯以双齿形式结合到单核铁中心后，酪氨酸残基将剩余的氧结合和活化开放位点（Y224）与底物或溶剂隔离。用丙氨酸或苯丙氨酸替代Y224时，FtmOx1催化作用从过氧化物的形成转移到更常见的羟基化反应。该研究结果有助于阐明这种过氧化物形成反应的新机理。

但是，在2021年5月19日，该文章被撤稿，主要原因是结论不可靠。作者张燕同意本文的撤稿，而其他作者则坚持其数据，不同意本撤稿。根据中国科学院大学官网显示，该研究得到了国家杰出青年基金和“973项目”的资助，发表了20多篇有影响力的合作成果。其他文章是否有类似的问题，Retraction编辑部呼吁相关的学术部分进行进一步的调查。

据了解，这是Nature 第二次撤回了有中国学者作为通讯单位的文章。另外，2020年7月22日，邢立达等人撤回了Nature 文章（点击阅读）。

Nature 杂志社撤回了该文章，因为经过与同行评审者的广泛磋商，已经注意到，其中包含的数据不支持其关于泛黄霉素B环内过氧化物酶（FtmOx1）的机制以及Tyr224在催化中的核心作用的主要结论。

进一步的专家审查晶体结构4ZON的结果是，据称显示Fumitremorgin B与FtmOx1结合（原始文章的图2f），指出底物密度也可以分配给结合的MES缓冲液和水分子簇。Nature 杂志社已经通知蛋白质数据库有关条目4ZON的信息。因此，泛黄霉素B的催化活性结合模式仍然不确定。

关于Tyr224突变体的生化数据并不能最终支持将观察到的瞬态基团分配给Tyr224或它在催化中的作用。作者Yan Jessie Zhang同意本文的撤稿，而其他作者则坚持其数据，不同意本撤稿。

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